Органические вещества клетки. белки, их строение – биология

2.3.3. Органические вещества клетки. Белки

Белки – это биологические гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Белки синтезируются в живых организмах и выполняют в них определенные функции.
В состав белков входят атомы углерода, кислорода, водорода, азота и иногда серы.

Мономеры белков – аминокислоты – вещества, имеющие в своем составе неизменяемые части аминогруппу NH2 и карбоксильную группу СООН и изменяемую часть – радикал. Именно радикалами аминокислоты отличаются друг от друга.

Аминокислоты обладают свойствами кислоты и основания (они амфотерны), поэтому могут соединяться друг с другом. Их количество в одной молекуле может достигать нескольких сотен.

Чередование разных аминокислот в разной последовательности позволяет получать огромное количество различных по структуре и функциям белков.

В белках встречается 20 видов различных аминокислот, некоторые из которых животные синтезировать не могут. Они получают их от растений, которые могут синтезировать все аминокислоты. Именно до аминокислот расщепляются белки в пищеварительных трактах животных. Из этих аминокислот, поступающих в клетки организма, строятся его новые белки.

Структура белковой молекулы – ее аминокислотный состав, последовательность мономеров и степень скрученности молекулы, которая должна умещаться в различных отделах и органоидах клетки, причем не одна, а вместе с огромным количеством других молекул.

1.Последовательность аминокислот в молекуле белка образует его первичную структуру. Она зависит от последовательности нуклеотидов в участке молекулы ДНК (гене), кодирующем данный белок.

Соседние аминокислоты связаны пептидными связями, возникающими между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты.
2.

Длинная молекула белка сворачивается и приобретает сначала вид спирали – вторичная структура белковой молекулы. Между СО и NH – группами аминокислотных остатков  соседних витков спирали, возникают водородные связи, удерживающие цепь.
3.

Молекула белка сложной конфигурации в виде глобулы (шарика), приобретает третичную структуру. Прочность этой структуры обеспечивается гидрофобными, водородными, ионными и дисульфидными S-S связями.
4.

Некоторые белки имеют четвертичную структуру, образованную несколькими полипептидными цепями (третичными структурами). Четвертичная структура так же удерживается слабыми нековалентными связями – ионными, водородными, гидрофобными.

Однако прочность этих связей невелика и структура может быть легко нарушена. При нагревании или обработке некоторыми химическими веществами белок подвергается денатурации и теряет свою биологическую активность.

Нарушение четвертичной, третичной и вторичной структур обратимо. Разрушение первичной структуры необратимо.
Белки имеют видовую специфичность: каждый вид организмов обладает белками, не встречающимися у других видов.

Таблица. Образование структур (уровня пространственной организации) белков

Функции белков

Каталитическая  (ферментативная) – белки ускоряют все биохимические процессы, идущие в клетке: расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте, участвуют в реакциях матричного синтеза. Каждый фермент ускоряет одну и только одну реакцию (как в прямом, так и в обратном направлении).

Скорость ферментативных реакций зависит от температуры среды, уровня ее рН, а также от концентраций реагирующих веществ и концентрации фермента.
Транспортная  – белки обеспечивают активный транспорт ионов через клеточные мембраны, транспорт кислорода и углекислого газа, транспорт жирных кислот.

Защитная – антитела обеспечивают иммунную защиту организма; фибриноген и фибрин защищают организм от кровопотерь.
Структурная  – одна из основных функций белков. Белки входят в состав клеточных мембран; белок кератин образует волосы и ногти; белки коллаген и эластин – хрящи и сухожилия.

Сократительная – обеспечивается сократительными белками – актином и миозином.
Сигнальная  – белковые молекулы могут принимать сигналы и служить их переносчиками в организме (гормонами). Следует помнить, что не все гормоны являются белками.

Энергетическая  – при длительном голодании белки могут использоваться в качестве дополнительного источника энергии после того, как израсходованы углеводы и жиры.

Таблица. Основные функции белков и пептидов

Тематические задания

Часть А

А1. Последовательность аминокислот в молекуле белка зависит от:1) структуры гена2) внешней среды3) их случайного сочетания

4) их строения

А2. Человек получает незаменимые аминокислоты путем1) их синтеза в клетках   3) приема лекарств2) поступления с пищей  

4) приема витаминов

А3. При понижении температуры активность ферментов1) заметно повышается          2) заметно понижается3) остается стабильной         

4) периодически изменяется

А4. В защите организма от кровопотерь участвует1) гемоглобин 2) коллаген 3) фибрин

4) миозин

А5. В каком из указанных процессов белки не участвуют?1) обмен веществ                    2) кодирование наследственной информации3) ферментативный катализ  

4) транспорт веществ

А6. Укажите пример пептидной связи:

Часть В

В1. Выберите функции, характерные для белков1) каталитическая 2) кроветворная   3) защитная 4) транспортная    5) рефлекторная  

6) фотосинтетическая

В2.
Установите соответствие между структурой белковой молекулы и ее особенностями

ОСОБЕННОСТИ СТРУКТУРЫ СТРУКТУРА БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ
А) имеет форму глобулыБ) удерживается пептидными связямиВ) удерживается пептидными, водородными, дисульфидными связямиГ) определяется последовательностью нуклеотидов в генеД) определяет биологическую активность белкаЕ) не спирализована 1) первичная2) третичная

Часть  С

С1. Почему продукты хранят в холодильнике?
С2. Почему продукты, подвергшиеся тепловой обработке, хранятся дольше?
СЗ.

Объясните понятие «специфичность» белка, и какое биологическое значение имеет специфичность?
С4. Прочитайте текст, укажите номера предложений, в которых допущены ошибки и объясните их.

1) Большая часть химических реакций в организме катализируется ферментами. 2) Каждый фермент может катализировать множество типов реакций. 3) У фермента есть активный центр, геометрическая форма которого изменяется в зависимости от вещества, с которым фермент взаимодействует.

4) Примером действия фермента может быть разложение мочевины уреазой. 5) Мочевина разлагается на двуокись углерода и аммиак, которым пахнет кошачий лоток с песком.

6) За одну секунду уреаза расщепляет до 30000 молекул мочевины, в обычных условиях на это потребовалось бы около 3 млн. лет.

Источник: https://biology100.ru/index.php/materialy-dlya-podgotovki/kletka-kak-biologicheskaya-sistema/2-3-3-organicheskie-veshchestva-kletki-belki

Органические вещества клетки. Белки, структура и свойства, функции

Тема: Органические вещества клетки. Белки, структура и свойства, функции.

Цель: Познакомить учащихся с основными компонентами живых клеток – белками, их особенностями строения и функциями.

Задачи:

  1. Углубить знания учащихся о связи строения веществ и их функцией на примере белков.
  2. Раскрыть ведущую роль белков в строении и жизнедеятельности клетки.
  3. Углубить знания об уникальных особенностях строения молекулы белка: аминокислотный состав; уровни организации белковых молекул, их свойства и функции.
  4. Развитие материалистического мировоззрения.

Тип урока: комбинированный.

Методы используемые на уроке: репродуктивные, частично-поисковые.

Оборудование:Мультимедийный проектор, компьютер, интерактивная доска, плакаты «Белки», презентация.

Ход урока

– приветствие учащихся; – отметка отсутствующих; – сообщение темы, цели урока.

  1. Организация проверки изученного на прошлом уроке материала

1) работа с биологическими терминами (слайд1): макроэлементы, микроэлементы, биоэлементы, гидрофобы, гидрофилы, буферность

2)тестовые задания, использование программы Verdict

Задание 1 (слайд2) заполни таблицу:

Химические элементы Содержание в клетке Функции в клетке
Кислород
Углерод
Водород 58%
Азот
сера
фосфор 1.9%
калий

Задание 2 (слайд3) Соедини линиями:

Цинк Гормон тироксин
Йод Витамин В12
кобальт Гормон инсулин

Задание 3 (слайд4): Подчеркни биоэлементы, вычеркни микроэлементы:

Калий, натрий, йод, хлор, азот, медь, марганец, магний, водород, сера.

  1. Индивидуальный опрос по материалам предыдущего урока.

1. Особенности строения воды и её свойства? 2. Минеральные соли, их функции?

  1. Изучение нового материала.

Учитель: Органические соединения составляют в среднем 20-30 % массы клетки живого организма. К ним относятся биологические полимеры – белки, нуклеиновые кислоты и углеводы, а также жиры, гормоны, пигменты, АТФ и многие другие вещества.

Учитель приводит высказывание Ф.

Энгельса о том, что такое жизнь: «Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой … причем при прекращении обмена веществ прекращается и сама жизнь, что приводит к разложению белка…»

Ни одно из веществ не выполняет столь специфических и разнообразных функций в организме как белок. В организме человека имеется более 10000 видов белков, 5 млн типов белковых молекул, отличающихся не только друг от друга, но и от белков других организмов.

Мы давно знакомы с ними и сейчас их назовём: альбумин – яичный белок, кератин – волос, рога, шерсть, коллаген – кожа, гемоглобин – кровь, фибрин, фибриноген – кровь, миозин –мышцы, инсулин – поджелудочная железа, пепсин – желудочный сок, трипсин – поджелудочный сок.

Сообщение (ученик): Белки – это сложные органические соединения, состоящие из углерода, водорода, кислорода и азота. В некоторых белках содержится еще и сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Молекулы белков – цепи, построенные из аминокислот, – очень велики; это макромолекулы, молекулярная масса которых колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов. В природных белках встречаются двадцать различных аминокислот.

Потенциально разнообразие белков безгранично, поскольку каждому белку свойственна своя особая аминокислотная последовательность, генетически контролируемая, то есть закодированная в ДНК клетки, вырабатывающей данный белок.

Белков в клетках больше, чем каких бы то ни было других органических соединений: на их долю приходится свыше 50% общей сухой массы клеток. Они – важный компонент пищи животных и могут превращаться в животном организме как в жир, так и в углеводы. Большое разнообразие белков позволяет им выполнять в живом организме множество различных функций, как структурных, так и метаболических.

Учитель: Белки – это полимеры. Они состоят из повторяющихся, сходных между собой низкомолекулярных соединений – аминокислот. Их можно сравнить с бусами: бусы – это полимер, бусинки – это мономеры. Итак, белок –полимер, аминокислота – мономер.

В клетках и тканях встречается свыше 170 различных аминокислот. В составе белков обнаруживаются лишь 26 из них; обычными же компонентами белка можно считать лишь 20 аминокислот ( слайд 5), 8 из них – незаменимые, т.е. поступают в организм с пищей и не способны синтезироваться в организме человека.(слайд 6)

  1. Аминокислоты,их строение и свойства (слайд7)

(Изучение нового материала сопровождается презентацией, созданной в среде Power Point, и представляет собой лекцию учителя.) Общая формула аминокислот выглядит так: R │ H2N- CH-COOH

За исключением пролина и гидроксипролина, все остальные обычные аминокислоты являются α-аминокислотами, то есть содержат аминогруппу (-NH2), присоединенную к α-углероду (счет углеродных атомов ведется от карбоксильной группы (-COOH).

У большей части аминокислот имеются одна кислотная группа (карбоксильная) и одна основная (аминогруппа); эти аминокислоты называют нейтральными. В левой части молекулы расположены аминогруппа, которая обладает свойствами основания; справа – карбоксильная – кислотная, характерная для органических кислот.

Существуют и основные аминокислоты – с более чем одной аминогруппой, а также кислые аминокислоты – с более чем одной карбоксильной группой. Остальная часть молекулы представлена R-группой. Ее строение у разных аминокислот сильно варьирует, и именно она определяет уникальные свойства каждой отдельной аминокислоты.

Аминокислоты имеют общий план строения, но отлича­ются друг от друга по строению радикала (К), которое весьма разнообразно. Например, у аминокислоты аланина радикал простой — СН3, радикал цистеина содержит серу — СН2SН, другие аминокислоты имеют более сложные радикалы.

3.Структурабелков .Каждому белку свойственна своя особая геометрическая форма, или конформация.

Первичнаяструктурабелка.(слайд8)

Под первичной структурой белка понимают число и последовательность аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями в полипептидной цепи. Соединяясь, молекулы аминокислот образуют свя­зи между углеродом кислотной и азотом основной групп. Та­кие связи называются ковалентными, а в данном случае — пептидными связями.

Соединение двух аминокислот в одну молекулу называется дипептидом, трех аминокислот — трипептидом и т. д., соединение, состоящее из 20 и более аминокислотных ос­татков, — полипептидом. Первый белок, для которого удалось выяснить аминокислотную последовательность – это инсулин, аминокислотная последовательность белка определяет его биологическую функцию.

В свою очередь эта аминокислотная последовательность однозначно определяется нуклеотидной последовательностью ДНК. Замена одной-единственной аминокислоты в молекулах данного белка может резко изменить его функцию, как это наблюдается, например, при так называемой серповидноклеточной анемии.

Однако молекула белка в виде цепи аминокислотных ос­татков, последовательно соединенных между собой пептид­ными связями, еще не способна выполнять специфические функции.

Вторичнаяструктура.(слайд8)

Обычно белковая молекула напоминает растянутую пружину. Путем образования водородных связей между остатками карбоксильных и аминогрупп разных аминокислот молекула принимает вид спирали (ά-структура) или складчатого слоя — «гармошки» (β-структура). Белок данной конформации не обладает биологической активностью.

Третичнаяструктура.(слайд 9)

Третичная структураобразуется благодаря взаимо­действию радикалов, в частности радикалов аминокисло­ты цистеина, которые содержат серу. Атомы серы двух ами­нокислот, находящихся на некотором расстоянии друг от друга в полипептидной цепи, соединяются, образуя так называемые дисульфидные, илиS-S, связи.

Благодаря этим взаимодействиям, а также другим, менее сильным связям, белковая спираль сворачивается и приобретает фор­му шарика, или глобулы. Таким образом третичная структура поддерживается связями трех типов – ионными, водородными и дисульфидными, а также гидрофобными взаимодействиями.

Многие белки, обладающие третичной структурой, мо­гут выполнять свою биологическую роль в клетке.

Четвертичнаяструктура.(слайд 10)

Она представляет собой функциональное объединение нескольких (двух, трех и более) молекул белка, обладающих третичной структурной организацией. Пример такого слож­ного белка — гемоглобин. Его молекула состоит из четырех связанных между собой молекул.

Другим примером может служить гормон поджелудочной железы — инсулин, вклю­чающий два компонента. В состав четвертичной структуры некоторых белков включаются помимо белковых субъеди­ниц и разнообразные небелковые компоненты. Тот же гемо­глобин содержит сложное гетероциклическое соединение, в состав которого входит железо.

  1. Свойства белков.Белки, как и другие неорганические и органические соединения, обладают рядом физико-хими­ческих свойств, обусловленных их структурной организа­цией. Это во многом обусловливает функциональную актив­ность каждой молекулы.(организация работы с текстом учебника на стр. 94-95).

Учитель: Назовите свойства белков?

Ответы учеников:

1. белки — преимущественно водорастворимые молекулы и, следовательно, могут проявлять свою функцио­нальную активность только в водных растворах. 2. белковые молекулы несут большой поверхностный заряд. Это определяет целый ряд электрохимических эффектов, например изменение проницаемости мембран каталитической активности и других функций. 3. белки термолабильны, т. е. проявляют свою активность в узких температурных рамках:

денатурация- разру­шение структурной организации белков. Вначале разруша­ется самая слабая структура — четвертичная, затем третич­ная, вторичная и при более жестких условиях — первичная.

Вызывать денатурацию белков могут разнообразные факторы: нагревание или воздействие каких-либо излучений; сильные кислоты, сильные щелочи или концентрированные растворы солей; тяжелые металлы; органические растворители.

ренатурацияэто свойство белков восстанавливать утраченную структуру.Если изменение условий среды не приводит к разрушению первичной структуры молекулы, то при восстанов­лении нормальных условий среды полностью воссоздается структура белка и его функциональная активность.

Это свойство белков широко используется в медицинской и пищевой промышленности приготовления некоторых медицинских препара­те, например антибиотиков, вакцин, сывороток, фермен­тов; для получения пищевых концентратов, сохраняющих длительное время в высушенном виде свои питательные свойства.

Учитель: (слайд 11) Объясните, что Вы наблюдаете на данном рисунке?

Ответы учащихся.

  1. Функции белков.( слайд 11) функции белков изучаются в ходе беседы и заполнение таблицы:
Функция: Значение: Пример
1. Пластическая (строительная) белки участвуют в образовании всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также вне­клеточных структур. Плазматическая мембрана, органоиды клетки и др.
2. Каталитическая (слайд12) Сводится к тому, что исходные вещества образуют с катализатором промежуточные соединения. Они сравнительно быстро превращаются в конечные продукты реакции, а катализатор восстанавливается в первоначаль­ном виде. каталаза разру­шает пероксид водорода с невероятной скоростью: одна мо­лекула каталазы расщепляет в 1 мин более 5 млн молекулн2о2.
3. Двигательная обеспечива­ется специальными сократительными белками. Эти бел­ки участвуют во всех видах движения. мерцание ресничек и движение жгути­ков у простейших, сокращение мышц у многоклеточных животных, движение листьев у растений и др.
4. Транспортная заключается в присое­динении химических элементов или биологически активных веществ (гормонов) и переносе их к различным тканям и органам тела. Например, кислорода к ге­моглобину. Специ­альные транспортные белки перемещают РНК, синтезиро­ванные в клеточном ядре, в цитоплазму. Широко представ­лены транспортные белки в наружных мембранах клеток, они переносят различные вещества из окружающей среды в цитоплазму.
5. Защитная Связывание и фагоцитирование чужеродных белков или микроорганизмов. Антитело+антиген=нтиген-антитело, который переваривается другими формами лейкоцитов.
6. Энергетическая Белок – источник энергии в клетке. При полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов вы­является 17,6 кДж энергии.

1. Какие органические вещества входят в состав клетки? 2. Из каких простых органических соединений состо­ят белки? 3. Что такое пептиды? 4. Что такое первичная структура белка? 5. Как образуются вторичная, третичная структуры белка? 6. Какими свойствами обладают белки? 7. С какими функциями белков вы познакомились сегодня на уроке?

    1. ЕГЭ, раздел А (использование программыVerdict )
    2. ЕГЭ, раздел В(слайд 14) (работа в парах) Задание В4. Укажите последовательность возникновения химической связи, возникающей между мономерами в белковой молекуле:

а) водородная;б) дисульфидная;в) пептидная;г)гидрофобные.

  1. Домашнее задание: (слайд 15) § 3.2.1.; вопросы в конце параграфа, сообщение по темам: «Клиническое значение ферментов», «Использование ферментов в промышленности»

Источник: http://lib.znate.ru/docs/index-2923.html

Носовец Юлия – Органические вещества клетки – Белки

Белки – высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α -аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин – 36 000, гемоглобин – 152 000, миозин – 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта – 46, уксусной кислоты – 60, бензола – 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми.

Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными.

Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное.

В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной.

В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов.

На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 1020.

Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций.

В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка.

Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами.

Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость.

На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

 Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям.

Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин.

Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток.

Свойства белков

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства.

Способность отдавать и присоединять Н+ определяют буферные свойства белков; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген).

Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)

могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные.

Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций.

Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией.

Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.

ФункцияПримеры и пояснения
Строительная Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и т.д.
Транспортная Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.
Регуляторная Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.
Защитная В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.
Двигательная Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных.
Сигнальная В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.
Запасающая В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.
Энергетическая При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.
Каталитическая Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО2 при фотосинтезе.

Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью.

Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов.

Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.

Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е.

в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром.

Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции.

Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты).

Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).

Э. Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», фермент — с «замком».

Д. Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия.

Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента.

При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента.

Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.

Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами, если тормозят — ингибиторами.

Видео Белки

Белок

Строение белка, свойства и функции.

Источники информации

http://www.licey.net/bio/biology/lection3

http://побиологии.рф/

Источник: http://nosovetz.ucoz.ru/index/organicheskie_veshhestva_kletki_belki/0-43

Органические вещества клетки. Белки

Cлайд 1

Органические вещества клетки. Белки

Cлайд 2

Белки, или протеины (греч. protos — первый) — это биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты В состав белков входит лишь 20 видов аминокислот

Cлайд 3

Строение аминокислот карбоксильная группа Каждая из 20 аминокислот имеет одинаковую часть (NH2 — СН — СООН) и отличается от любой другой аминокислоты R-группой, или радикалом

Cлайд 4

20 видов аминокислот

Cлайд 5

Аминокислоты различают: 1) Незаменимые — кислоты, которые не синтезируются клетками животных и человека и поступают в организм в составе белков пищи. Для человека это изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин 2) Заменимые аминокислоты способны синтезироваться в организме в достаточном количестве

Cлайд 6

Классификация белков по химической структуре

Cлайд 7

Структуры белковых молекул

Cлайд 8

Первичная структура белка В состав белка могут входить несколько полипептидных цепей. Самые короткие белки содержат около 3-8 аминокислот, а самые длинные – до 1500 аминокислот. аминокислоты белок (полипептид)

Cлайд 9

Вторичная структура — это спиральная форма полипептидной цепочки возникает в результате образования водородных связей между близко расположенными аминокислотными остатками

Cлайд 10

Третичная структура — это способ укладки в определенном объеме Глобулярные белки Фибриллярные белки Формируется при взаимодействии вторичных структур и стабилизуется ионными, водородными и дисульфидными связями

Cлайд 11

Глобулярный белок – иммуноглобулин Иммуноглобулины (лат. immunis — свободный от повинностей; globus — шар) — содержатся в сыворотке крови позвоночных животных и человека, связывают и обезвреживают проникающие в организм чужеродные белки и микроорганизмы.

Cлайд 12

Глобулярный белок – инсулин Инсулин (лат. insula — остров) — гормон белковой природы, вырабатываемый клетками поджелудочной железы.

Cлайд 13

Фибриллярный белок – кератин Кератины (греч. kératos — рог) — белки, волокна которых входят в состав рогового слоя кожи, волос, шерсти, перьев, чешуи, ногтей, рогов, клюва, копыт

Cлайд 14

Фибриллярный белок – коллаген Коллаген (греч. kólla — клей и genés — рождающий, рожденный) —белок, составляющий основу соединительной ткани животных (сухожилий, связок, хрящей, кожи, костей, чешуи рыб), выполняя главным образом опорные функции

Cлайд 15

Четвертичная структура – объединение нескольких (двух и более) глобул или фибрилл в единый комплекс за счет гидрофильно-гидрофобных взаимодействий, а также при помощи водородных и ионных связей

Cлайд 16

Гемоглоби н (греч. haima — кровь и лат. globus — шар) — красный железосодержащий пигмент крови человека, позвоночных и некоторых беспозвоночных животных. Выполняет функцию переноса кислорода из органов дыхания к тканям; играет также важную роль в переносе углекислого газа от тканей в органы дыхания.

Cлайд 17

Свойства белков Денатурация белка (от лат. de- — приставка, отделение, удаление и лат. nature — природа) – нарушение природных свойств и структуры бека Первоначально рвутся наиболее слабые связи, поэтому сначала утрачивается 4-ая, затем 3-ая и 2-ая структуры. Причины денатурации: изменение температуры, радиация, сильные кислоты и щелочи, тяжелые Me, органические растворители

Cлайд 18

Денатурация может быть: а) обратимой, если при денатурации первичная структура белка не нарушена, то при восстановлении нормальных условий белок способен восстанавливаться. Этот процесс носит название – ренатурация б) необратимая, если восстановление структуры белка невозможно

Cлайд 19

Белки-ферменты Ферменты (лат. fermentum — закваска) — специфические белковые катализаторы, присутствующие во всех живых клетках.

Почти все биохимические реакции, протекающие в любом организме, катализируются соответствующими ферментами. Вещество, на которое оказывает действие фермент, называется субстратом.

Вещества, получающиеся в результате ферментативной реакции, называются продуктами реакции.

Cлайд 20

Функции белков 1. Каталитическая Все биологические реакции протекают с огромной скоростью благодаря белкам-ферментам.

Cлайд 21

2. Структурная (строительная) Белки входят в состав клеточных мембран (липопротеиды и гликопротеиды); волос (кератин); сухожилий (коллаген) и др.

Cлайд 22

3. Транспортная В клеточных мембранах имеются белки-транспортеры, которые обеспечивают активный и строго избирательный транспорт внутрь и наружу клетки сахаров, аминокислот, различных ионов. Гемоглобин переносит кислород

Cлайд 23

4. Регуляторная Гормон поджелудочной железы (инсулин) – регулирующий уровень глюкозы в крови. Фитохром растений является светочувствительным белком, регулирующим фотопериодическую реакцию у растений.

Cлайд 24

5. Защитная В слюне и слезах содержится белок лизоцим – фермент, разрушающий клеточные стенки бактерий. Фибрин и тромбин способствуют остановке кровотечений.

Cлайд 25

6. Энергетическая При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии.

Cлайд 26

7. Запасающая Яичный альбумин (лат. albus — белый) служит водозапасающим белком в яичном «белке» Казеин молока (лат. caseus — сыр) —основной белковый компонент молока и молочных продуктов, является источником энергии

Cлайд 27

8. Двигательная Белки — актин и миозин — обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных30.01.2017 скрыт30.01.2017 скрыт30.01.2017 скрыт30.01.2017 скрыт30.01.2017 скрыт30.01.2017 скрыт30.01.2017 скрыт30.01.2017 скрыт30.01.2017 скрыт30.01.2017 скрыт30.01.2017 скрыт30.01.2017 скрыт

510365103751038510395104051041510425104351044510455104651047

Скачать эту презентацию

Источник: http://bigslide.ru/himiya/10797-organicheskie-veschestva-kletki-belki.html

Строение белков

Среди органических веществ белки, или протеины, — самые многочисленные, наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры. На их долю приходится 50 — 80% сухой массы клетки.

Молекулы белков имеют большие размеры, поэтому их называют макромолекулами. Кроме углерода, кислорода, водорода и азота, в состав белков могут входить сера, фосфор и железо. Белки отличаются друг от друга числом (от ста до нескольких тысяч), составом и последовательностью мономеров. Мономерами белков являются аминокислоты (рис. 1)

Бесконечное разнообразие белков создается за счет различного сочетания всего 20 аминокислот. Каждая аминокислота имеет свое название, особое строение и свойства. Их общую формулу можно представить в следующем виде:

Молекула аминокислоты состоит из двух одинаковых для всех аминокислот частей, одна из которых является аминогруппой (—NH2) с основными свойствами, другая — карбоксильной группой (—COOH) с кислотными свойствами. Часть молекулы, называемая радикалом (R), у разных аминокислот имеет различное строение.

Наличие в одной молекуле аминокислоты основной и кислотной групп обусловливает их высокую реакционную способность. через эти группы происходит соединение аминокислот при образовании белка. При этом возникает молекула воды, а освободившиеся электроны образуют пептидную связь. Поэтому белки называют полипептидами.

Молекулы белков могут иметь различные пространственные конфигурации, и в их строении различают четыре уровня структурной организации.

Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи представляет первичную структуру белка. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.

Большинство белков имеют вид спирали в результате образования водородных связей между —CO- и —NH- группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи.

Водородные связи малопрочные, но в комплексе они обеспечивают довольно прочную структуру. Эта спираль — вторичная структура белка.

Третичная структура — трехмерная пространственная «упаковка» полипептидной цепи. В результате возникает причудливая, но для каждого белка специфическая конфигурация — глобула. Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот.

Четвертичная структура характерна не для всех белков. Она возникает в результате соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в сложный комплекс. Например, гемоглобин крови человека представляет комплекс из четырех макромолекул белка. Такая сложность структуры белковых молекул связана с разнообразием функций, свойственных этим биополимерам.

Нарушение природной структуры белка называют денатурацией. Она может происходить под воздействием температуры, химических веществ, лучистой энергии и других факторов. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном — третичная, а затем — вторичная, и белок остается в виде полипептидной цепи.

Этот процесс частично обратим: если не нарушена первичная структура, то денатурированный белок способен восстанавливать свою структуру. Отсюда следует, что все особенность строение макромолекулы белка определяются его первичной структурой.

Кроме простых белков, состоящих только из аминокислот, есть еще и сложные белки

Другие заметки по биологии

Источник: http://edu.glavsprav.ru/info/stroenie-belkov

Ссылка на основную публикацию