Белки и аминокислоты. Основные аминокислоты

— основа белковой жизни на Земле

А вы знаете, что многие ученые называют жизнь на земле «белковой»? Основу белка составляют аминокислоты. А как они появились на Земле?

Белки — это макромолекулы, имеющие большую молекулярную ( до 1,5 млн у.е.) массу. Все белки являются полимерами нерегулярного строения, состоящими из отдельных мономеров — аминокислот, определяющихся генетическим кодом.

Есть такая гипотеза, что в самом начале на Земле не было всех тех органических соединений, которые мы наблюдаем теперь. И в то далекое-предалекое время наша планета постоянно подвергалась бомбардировке метеоритами и кометами. И эти самые метеориты содержали в себе органические соединения, в том числе и аминокислоты. Получается, что жизнь на Землю принесли извне…

У любой теории есть много как сторонников, так и противников. В научном мире жаркие споры по этой теме до сих пор не угасают, наша задача — разобраться что такое аминокислоты и белки какую роль они играют в нашем мире.

Аминокислота — вещество, имеющее двойственную природу:

Из-за наличия аминогруппы и карбоксильной группы аминокислоты амфотерны — проявляют и основные и кислотные свойства и могут соединяться между собой. Такая связь называется пептидной.

Белки и аминокислоты. Основные аминокислоты Белков на Земле огромное количество. Это обязательная часть химического состава клетки. Как получилось, что природа имеет столько вариантов?

Аминокислот в белке много. Вплоть до нескольких тысяч!

Аминокислоты в белке могут находиться в разной последовательности. Именно разные сочетания аминокислот в белковой цепи дает такую вариативность.

В природе известно 20 видов аминокислот.

Откуда они берутся в природе? Обычно они получаются при гидролизе белков и затем, в ходе обмена веществ, опять образуют белки.

Аминокислоты принято делить на заменимые и незаменимые

Белки и аминокислоты. Основные аминокислоты

>/center>
Заменимые аминокислоты наш организм может синтезировать сам, но при этом обеспечивается только минимум потребностей организма.
Незаменимые аминокислоты — те, которые организм потребляет извне — с белковой пищей или образуются из других аминокислот.

Интересно то, что растения могут синтезировать ВСЕ аминокислоты! Что бы мы без них делали? И кислород они нам для дыхания поставляют, и аминокислотами у них запастись можно… одним словом, Продуценты!

Для формата ЕГЭ не нужно знать наизусть все 20 аминокислот и их формулы, но надо понимать их строение и функции в организме, ведь аминокислоты — «кирпичики» белков, а жизнь у нас именно белковая! ????

они же полипептиды, они же протеины

Ф.Энгельс биологом не был, но дал такое определение жизни:

Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка

Конечно, это определение не научное и не затрагивает очень многие признаки живых систем, но определяет один самый важный момент —
жизнь на земле белковая
Строение и функции белков

Белки — полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В составе белков всего 20 аминокислот, а вот комбинаций этих аминокислот может быть очень много! За счет этого достигается разнообразие. Поэтому белков в природе огромное количество!

Белковый состав так и записывается — последовательностью аминокислот, которые обозначаются тремя буквами:
То, что показано на рисунке — последовательность аминокислот — это целая длинная большая молекула (то, что приведено здесь — это очень маленький белок, обычно такие молекулы на порядок длиннее).
В теме про аминокислоты мы уже рассмотрели механизм образования такого полимера — полипептида.
Белки делят на:

простые — состоят только из аминокислот;
сложные — кроме аминокислот содержат вещества небелковой природы.

Первичная структура (конформация) белка
— это именно эта последовательность — то, какие аминокислоты и в какой последовательности они соединены ковалентными связями.
Вторичная структура белка
Это спираль, которая образуется уже за счет межмолекулярных — водородных связей.
Третичная структура белка
Эта структура образована свернутыми спиралями — такое образование называется глобула.
Четвертичная структура белка

это совместное объединение нескольких схожих по строению третичных белковых структур (глобул или субъединиц) в единую молекулу с приобретением ею природных свойств.

Сами глобулы в этой структуре называют протомерами, а само четвертичное образование — мультимером.

Белки и аминокислоты. Основные аминокислоты

Белки довольно легко подвергаются разрушению. Сначала «ломается» четвертичная, потом третичная, потом уже вторичная структура. Разрушить первичную структуру сложнее. Это уже, скорее, химическое взаимодействие.

Белки и аминокислоты. Основные аминокислоты Разрушение структур белка называется денатурацией. Свойства белка при этом теряются.

Самые известные денатуранты -температура (нагревание), спирт, кислоты и щелочи.

Простой и повседневный пример денатурации — яичница! ????

Ренатурация — обратный процесс — восстановление разрушенной структуры белка.

Функции белков

структурная — белок является обязательным компонентом любой мембраны, любого хряща…
почти все ферменты имеют белковую природу. Ферменты=биокатализаторы. На каждую реакцию есть свой фермент.
Гормоны имеют белковую природу.
Транспорт — белки переносят вещества через мембрану клетки, гемоглобин — кислород в крови…

Функций у белков очень много… то, что перечислено выше — только самые основные.

Каждый вид растений и животных имеет особый, только ему присущий набор белков, т. е. белки являются основой видовой специфичности.

у разных видов есть одинаковые белки, выполняющие определенные функции (например, у собаки и человека за регуляцию сахара в крови отвечает гормон инсулин)
у представителей одного вида белки могут отличаться по строению (например, белки групп крови)

Белки — основа жизни на Земле, и найти какие-либо процессы, проходящие в живом организме без их участия, практически невозможно…

Редко, но все же встречаются в вопросах ЕГЭ такие термины:

дистальные белки — белки мембраны клетки

Обсуждение: “Аминокислоты и белки”

(Правила комментирования)

Урок 12. аминокислоты. белки – Химия – 10 класс – Российская электронная школа

Химия, 10 класс

Урок № 12. Аминокислоты. Белки

Перечень вопросов, рассматриваемых в теме: урок посвящён аминокислотам, их строению, номенклатуре, знакомству с пептидной группой и пептидной связью, химическими свойствами аминокислот, пептидам и полипептидам, знакомству с глицином как представителем аминокислот, биологической роли аминокислот, белкам, их структуре, химическим свойствам.
Глоссарий
Аминокислота – это азотсодержащее органическое соединение, в составе которой есть как аминогруппа, так и карбоксильная группа.

Белки – органические полимеры, в состав которых входят остатки аминокислот, соединённые пептидной связью. Количество аминокислотных остатков в белках обычно более 50.

Биуретовая реакция – качественная цветная реакция на пептидные связи. При добавлении к белку раствора щёлочи и сульфата меди (II) раствор приобретает красно-фиолетовую окраску.

Гидролиз белка – распад белка на отдельные аминокислоты в водном растворе кислот или щелочей.

Денатурация белка – разрушение вторичной, третичной и четвертичной структуры белка при нагревании, действии растворов солей тяжёлых металлов, кислот и щелочей. При денатурации белок сворачивается и выпадает в осадок.

Ксантопротеиновая реакция – качественная цветная реакция концентрированной азотной кислоты с белками, содержащими остатки ароматических аминокислот. При добавлении концентрированной азотной кислоты к белку и нагревании сначала происходит денатурация белка, а затем появляется жёлтое окрашивание.

Олигопептиды – органические соединения, состоящие из 10–20 остатков аминокислот, связанных пептидными связями.
Пептидная группа – группа атомов в составе пептидов, состоящая из атомов углерода, кислорода, азота и водорода.
Пептидная связь – связь между атомами углерода и азота в пептидной группе.
Пептиды – органические соединения, состоящие из нескольких аминокислотных остатков, соединённых пептидной связью.
Полипептиды – макромолекулы, состоящие из 20–50 аминокислотных остатков, соединенных пептидной связью.

Основная литература: Рудзитис, Г. Е., Фельдман, Ф. Г. Химия. 10 класс. Базовый уровень; учебник/ Г. Е. Рудзитис, Ф. Г, Фельдман – М.: Просвещение, 2018. – 224 с.

Дополнительная литература:

1. Рябов, М.А. Сборник задач, упражнений и тестов по химии. К учебникам Г.Е. Рудзитис, Ф.Г. Фельдман «Химия. 10 класс» и «Химия. 11 класс»: учебное пособие / М.А. Рябов. – М.: Экзамен. – 2013. – 256 с.

2. Рудзитис, Г.Е. Химия. 10 класс : учебное пособие для общеобразовательных организаций. Углублённый уровень / Г.Е. Рудзитис, Ф.Г. Фельдман. – М. : Просвещение. – 2018. – 352 с.

Открытые электронные ресурсы:

Единое окно доступа к информационным ресурсам [Электронный ресурс]. М. 2005 – 2018. URL: http://window.edu.ru/ (дата обращения: 01.06.2018).

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ МАТЕРИАЛ ДЛЯ САМОСТОЯТЕЛЬНОГО ИЗУЧЕНИЯ
Аминокислоты – это азотсодержащие органические соединения, в состав которых входят как аминогруппа, так и карбоксильная группа
Простейшим представителем аминокислот является глицин – аминоуксусная (аминоэтановая) кислота
По международной номенклатуре нумерация углеродных атомов начинается от углерода карбоксильной группы.

Достаточно часто в литературе можно встретить обозначения углеродных атомов в аминокислотах с помощью букв греческого алфавита. При этом атом углерода карбонильной группы не имеет обозначения.

Для некоторых аминокислот существуют тривиальные названия.

Изомеры аминокислот различаются строением углеводородного радикала и положением аминогруппы.

Все α-аминокислоты, кроме глицина, имеют в своем составе асимметрический атом, который следует сразу за карбоксильной группой. У этого атома углерода все заместители разные.

Благодаря этому атому, для α-аминокислот характерна оптическая изомерия. В природе распространены только L-α-аминокислоты.

Биологическое значение аминокислот

Из аминокислот наибольшее значение имеют α-аминокислоты, так как они входят в состав белковых молекул, из которых построено всё живое вещество.

Растения и бактерии способны самостоятельно синтезировать все необходимые для них аминокислоты. Млекопитающие, в том числе и человек, не могут синтезировать ряд аминокислот, они должны поступать в организм с пищей. К таким незаменимым аминокислотам относятся метионин, треонин, фенилаланин, лейцин, изолейцин, валин, лизин, триптофан.

α-Аминокислоты необходимы человеку для образования белков. Большую часть аминокислот для этих целей человек получает с пищей. Некоторые аминокислоты можно синтезировать. Для регулирования обменных процессов аминокислоты применяются как лекарства (например, глицин).

Получение аминокислот
В промышленности α-аминокислоты получают гидролизом белков.
Можно синтезировать аминокислоты из хлорпроизводных карбоновых кислот и аммиака.
Cl-CH2-COOH + 2NH3 → NH2-CH2-COOH + NH4Cl
Физические и химические свойства аминокислот

Аминокислоты – кристаллические вещества без цвета и запаха, сладковатые на вкус. Хорошо растворяются в воде.

Аминокислоты – амфотерные соединения, так как аминогруппа проявляет основные свойства, а карбоксильная группа – кислотные.

Карбоксильная группа в составе аминокислот позволяет им реагировать со спиртами. В результате реакции образуются сложные эфиры.

Ион водорода от карбоксильной группы может переходить к аминогруппе, в результате образуется биполярный ион.
Пептиды
Аминокислоты могут реагировать друг с другом, аминогруппа одной кислоты соединяется с карбоксильной группой другой кислоты, при этом происходит выделение воды.
Группа атомов СО-NH называется пептидной (или амидной) группой, а связь между атомами углерода и азота – пептидной (амидной) связью.
Соединения, образованные из нескольких аминокислот с помощью пептидной связи, называются пептидами.

Называют пептиды перечислением тривиальных названий аминокислот, входящих в состав пептида, начиная с аминокислотного остатка со свободной аминогруппой (N-конец), заменяя в названии аминокислот окончание «ин» на «ил». Последней называют аминокислоту со свободной карбоксильной группой (С-конец), её название не изменяется. Часто название пептида записывают с помощью трёхбуквенных латинских сокращённых наименований аминокислот.

Молекулы, в состав которых входит 10–20 остатков аминокислот, называют олигопептидами.

Макромолекулы, образованные 20–50 остатками аминокислот называют полипептидами.

Полипептиды входят в состав многих гормонов. Нейропептиды регулируют работу мозга, процессы сна, обучения, обладают обезболивающим эффектом.

Белки

Полипептиды, содержащие в своём составе более 50 остатков аминокислот, называются белками. Это природные полимеры, которые образуют клетки всех живых организмов. Без белков невозможны обмен веществ, размножение и рост живых организмов.

Белки образованы атомами углерода, водорода, кислорода и азота. Кроме этих атомов, макромолекулы белков могут содержать атомы фосфора, серы, железа и других элементов.

Относительная молекулярная масса белковых молекул может быть от нескольких десятков до сотен атомных единиц массы.
Структура белков
Последовательность остатков аминокислот в молекуле белка образует первичную структуру белка.

Между атомом кислорода в группе С=О и атомом водорода в амидной группе – NH – образуется водородная связь, в результате чего макромолекула белка закручивается в спираль. Образуется вторичная структура белка.

Функциональные группы, расположенные на внешней стороне спирали, могут взаимодействовать с другими функциональными группами этой же макромолекулы. Например, между атомами серы образуется сульфидный мостик, между карбоксильной и гидроксильной группами возникает сложноэфирный мостик.

В результате образуется третичная структура белка, которая определяет специфическую биологическую активность белков. Именно благодаря уникальной третичной структуре биологические катализаторы – ферменты обладают уникальной избирательностью.

Благодаря различным функциональным группам белковые молекулы могут соединяться друг с другом, в результате формируется четвертичная структура белка.
Химические свойства белков
В зависимости от молекулярной массы и функциональных групп белки могут как хорошо растворяться в воде, так и не растворяться в ней.
Под действием температуры, растворов солей тяжёлых металлов, кислот и щелочей происходит разрушение вторичной, третичной и четвертичной структуры белка, называемое денатурацией.
При нагревании в присутствии кислоты или щёлочи белки подвергаются гидролизу, распадаясь на исходные аминокислоты.

Белки в щелочной среде в присутствии сульфата меди (II) окрашивают раствор в красно-фиолетовый цвет. Это реакция на пептидную группу (биуретовая реакция).

Концентрированная азотная кислота при нагревании окрашивает белки в жёлтый цвет, если в состав белка входят остатки ароматических аминокислот, например, фенилаланина (ксантопротеиновая реакция).

Для обнаружения в составе белка атомов серы проводят реакцию с ацетатом свинца в щелочной среде при нагревании. В результате образуется чёрный осадок (цистеиновая реакция).

Превращения белков в организме

Белки являются обязательными компонентами в пищевом рационе человека. В организме человека белки, поступившие с пищей, под действием ферментов подвергаются гидролизу и разлагаются на отдельные аминокислоты.

Эти аминокислоты – строительный материал для образования новых белков, необходимых человеку. Для синтеза белков необходима энергия, которую поставляет в организме АТФ. Также энергия выделяется при распаде жиров и углеводов.

Кроме синтеза белков происходит их распад с образованием углекислого газа, аммиака, мочевины и воды.

Успехи в изучении и синтезе белков

В 1954 г. британский биолог Фредерик Сенгер впервые расшифровал строение белка инсулина. Каждая молекула инсулина состоит из двух полипептидов, в одном из которых 21 остаток аминокислоты, а в другом – 30 аминокислотных остатков.

В 1967 г. был создан прибор – секвенатор, позволяющий определять последовательность остатков аминокислот в макромолекуле белка.

Первый белок, синтезированный в лаборатории в 1953 г. был окситоцин.

В настоящее время развивается наука, которая занимается синтезом искусственных белков, – генная инженерия.

ПРИМЕРЫ И РАЗБОР РЕШЕНИЙ ЗАДАЧ ТРЕНИРОВОЧНОГО МОДУЛЯ

1. Решение задачи на вычисление массовой доли элемента в молекуле аминокислоты.

Условие задачи: вычислите массовую долю азота в молекуле аспаргина

Белки и аминокислоты. Основные аминокислоты

Шаг первый: вычислить относительную молекулярную массу молекулы аспаргина:

М = 4·12 + 8·1 + 2·14 + 3·16 = 132 а.е.м.

Шаг второй: определить количество атомов азота в молекуле аспаргина и определить их относительную атомную массу:

2·14 = 28 а.е.м.

Шаг третий: определить массовую долю азота как отношение относительной атомной массы азота к относительной молекулярной массе аспаргина:
(28 : 132)·100 = 21,2 %.
Ответ: 21,2.

2. Решение задачи на определение количества различных олигопептидов, которые можно получить из определённого набора аминокислот.

Условие задачи: Сколько ди- и трипептидов можно составить из двух молекул аланина и одной молекулы цистеина?
Шаг первый: определить количество возможных дипептидов.
Из двух молекул аланина и одной молекулы цистеина можно составить три дипептида: Ala-Ala, Ala-Cys и Cys-Ala (два последних дипептида – разные соединения, так как в молекуле Ala-Cys карбоксильная группа аланина соединяется с аминогруппой цистеина, а в молекуле Cys-Ala карбоксильная группа цистеина соединяется с аминогруппой аланина).
Шаг второй: определить количество возможных трипептидов.
Ala-Ala-Cys, Ala-Cys-Ala, Cys-Ala-Ala – возможно составить 3 трипептида.
Ответ: 3 дипептида и 3 трипептида.

§ 6. Аминокислоты как структурные элементы белков

Глава III. БЕЛКИ
§ 6. АМИНОКИСЛОТЫ КАК СТРУКТУРНЫЕ ЭЛЕМЕНТЫ БЕЛКОВ
Природные аминокислоты

Аминокислоты в живых организмах встречаются преимущественно в составе белков.

Белки построены в основном двадцатью стандартными аминокислотами. Они являются a-аминокислотами и отличаются друг от друга строением боковых групп (радикалов), обозначаемых буквой R:

Разнообразие боковых радикалов аминокислот играет ключевую роль при формировании пространственной структуры белков, при функционировании активного центра ферментов.

Структура стандартных аминокислот приведена в конце параграфа в табл.3. Природные аминокислоты имеют тривиальные названия, оперировать которыми при записях структуры белков неудобно. Поэтому для них введены трехбуквенные и однобуквенные обозначения, которые также представлены в табл.3.

Пространственная изомерия

У всех аминокислот, за исключением глицина, a-углеродный атом является хиральным, т.е. для них характерна оптическая изомерия. В табл. 3 хиральный атом углерода обозначен звездочкой. Например, для аланина проекции Фишера обоих изомеров выглядят следующим образом:

Для их обозначения, как и для углеводов, используется D, L-номенклатура. В состав белков входят только L-аминокислоты.

L- и D-изомеры могут взаимно превращаться друг в друга. Этот процесс называется рацемизацией.

Интересно знать! В белке зубов – дентине – L-аспарагиновая кислота самопроизвольно рацемизуется при температуре человеческого тела со скорость 0,10 % в год.

В период формирования зубов в дентине содержится только L-аспарагиновая кислота, у взрослого же человека в результате рацемизации образуется D-аспарагиновая кислота. Чем старше человек, тем выше содержание D-изомера.

Определив соотношение D- и L-изомеров, можно достаточно точно установить возраст. Так были изобличены жители горных селений Эквадора, приписывавшие себе слишком большой возраст.

Химические свойства

Аминокислоты содержат амино- и карбоксильную группы. В силу этого они проявляют амфотерные свойства, то есть свойства и кислот и оснований.

При растворении аминокислоты в воде, например, глицина, его карбоксильная группа диссоциирует с образованием иона водорода. Далее ион водорода присоединяется за счет неподеленной пары электронов у атома азота к аминогруппе. Образуется ион, в котором одновременно присутствуют положительный и отрицательный заряды, так называемый цвиттер-ион:

Такая форма аминокислоты является преобладающей в нейтральном растворе. В кислой среде аминокислота, присоединяя ион водорода, образует катион:

В щелочной среде образуется анион:

Таким образом, в зависимости от рН среды аминокислота может быть положительно заряженной, отрицательно заряженной и электронейтральной (при равенстве положительных и отрицательных зарядов).

Значение рН раствора, при котором суммарный заряд аминокислоты равен нулю, называется изоэлектрической точкой данной аминокислоты. Для многих аминокислот изоэлектрическая точка лежит вблизи рН 6.

Например, изоэлектрические точки глицина и аланина имеют значения 5,97 и 6,02 соответственно.

Две аминокислоты могут реагировать друг с другом, в результате чего отщепляется молекула воды и образуется продукт, который называется дипептидом:

Связь, соединяющая две аминокислоты, носит название пептидной связи. Если пользоваться буквенными обозначениями аминокислот, образование дипептида можно схематически представить следующим образом:

Аналогично образуются трипептиды, тетрапептиды и т.д.:

H2N – лиз – ала – гли – СООН – трипептид
H2N – трп – гис – ала – ала – СООН – тетрапептид
H2N – тир – лиз – гли – ала – лей – гли – трп – СООН – гептапептид
Пептиды, состоящие из небольшого числа аминокислотных остатков, имеют общее название олигопептиды.

Интересно знать! Многие олигопептиды обладают высокой биологической активностью. К ним относится ряд гормонов, например, окситоцин (нанопептид) стимулирует сокращение матки, брадикинин (нанопептид) подавляет воспалительные процессы в тканях.

Антибиотик грамицидин С (циклический декапептид) нарушает регуляцию ионной проницаемости в мембранах бактерий и тем самым убивает их. Грибные яды аманитины (октапептиды), блокируя синтез белка, способны вызвать сильное отравление у человека. Широко известен аспартам – метиловый эфир аспартилфенилаланина.

Аспартам имеет сладкий вкус и используется для придания сладкого вкуса различным продуктам, напиткам.

Классификация аминокислот
Существует несколько подходов к классификации аминокислот, но наиболее предпочтительной является классификация, основанная на строении их радикалов. Выделяют четыре класса аминокислот, содержащих радикалы следующих типов; 1) неполярные (или гидрофобные); 2) полярные незаряженные; 3) отрицательно заряженные и 4) положительно заряженные:
К неполярным (гидрофобным) относятся аминокислоты с неполярными алифатическими (аланин, валин, лейцин, изолейцин) или ароматическими (фенилаланин и триптофан) R-группами и одна серусодержащая аминокислота – метионин.

Полярные незаряженные аминокислоты в сравнении с неполярными лучше растворяются в воде, более гидрофильны, так как их функциональные группы образуют водородные связи с молекулами воды.

К ним относятся аминокислоты, содержащие полярную НО-группу (серин, треонин и тирозин), HS-группу (цистеин), амидную группу (глутамин, аспарагин) и глицин (R-группа глицина, представленная одним атомом водорода, слишком мала, чтобы компенсировать сильную полярность a-аминогруппы и a-карбоксильной группы).

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты относятся к отрицательно заряженным аминокислотам. Они содержат по две карбоксильные и по одной аминогруппе, поэтому в ионизированном состоянии их молекулы будут иметь суммарный отрицательный заряд:

К положительно заряженным аминокислотам принадлежат лизин, гистидин и аргинин, в ионизированном виде они имеют суммарный положительный заряд:

В зависимости от характера радикалов природные аминокислоты также подразделяются на нейтральные, кислые и основные. К нейтральным относятся неполярные и полярные незаряженные, к кислым – отрицательно заряженные, к основным – положительно заряженные.

Десять из 20 аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться в человеческом организме. Остальные должны содержаться в нашей пище.

К ним относятся аргинин, валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин и гистидин. Эти аминокислоты называются незаменимыми.

Незаменимые аминокислоты входят часто в состав пищевых добавок, используются в качестве лекарственных препаратов.

Интересно знать! Исключительно важную роль играет сбалансированность питания человека по аминокислотам. При недостатке незаменимых аминокислот в пище организм саморазрушается.

При этом страдает в первую очередь головной мозг, что приводит к различным заболеваниям центральной нервной системы, психическим расстройствам. Особенно уязвим молодой растущий организм.

Так, например, при нарушении синтеза тирозина из фенилаланина у детей развивается тяжелое заболевание финилпировиноградная олигофрения, вызывающее тяжелую умственную отсталость или гибель ребенка.

Таблица 3

Стандартные аминокислоты

Аминокислота (тривиальное название)	Условные обозначения	Структурная формула
Русское	Латинское
трехбук- венное	однобук-венное
НЕПОЛЯРНЫЕ (ГИДРОФОБНЫЕ)
Аланин	Ала	Ala	A
Валин	Вал	Val	V
Лейцин	Лей	Leu	L
Изолейцин	Иле	Ile	I
Пролин	Про	Pro	P
Фенилаланин	Фен	Phe	F
Триптофан	Трп	Trp	W
Метионин	Мет	Met	M
ПОЛЯРНЫЕ НЕЗАРЯЖЕННЫЕ
Серин	Сер	Ser	S
Треонин	Тре	Thr	T
Аспарагин	Асн	Asn	N
Глутамин	Глн	Gln	Q
Цистеин	Цис	Cys	C
Тирозин	Тир	Tyr	Y
Глицин	Гли	Gly	G
ОТРИЦАТЕЛЬНО ЗАРЯЖЕННЫЕ
Аспарагиновая кислота	Асп	Asp	D
Глутаминовая кислота	Глу	Glu	E
ПОЛОЖИТЕЛЬНО ЗАРЯЖЕННЫЕ
Лизин	Лиз	Lys	K
Аргинин	Арг	Arg	R
Гистидин	Гис	His	H

Примечание: * хиральный атом углерода.

Какие аминокислоты входят в состав белков?

Отказ от ответсвенности

Обращаем ваше внимание, что вся информация, размещённая на сайте Prowellness предоставлена исключительно в ознакомительных целях и не является персональной программой, прямой рекомендацией к действию или врачебными советами. Не используйте данные материалы для диагностики, лечения или проведения любых медицинских манипуляций.

Перед применением любой методики или употреблением любого продукта проконсультируйтесь с врачом. Данный сайт не является специализированным медицинским порталом и не заменяет профессиональной консультации специалиста.

Владелец Сайта не несет никакой ответственности ни перед какой стороной, понесший косвенный или прямой ущерб в результате неправильного использования материалов, размещенных на данном ресурсе.

Сколько аминокислот входит в состав белков, как они называются?

Белок является главным строительным материалом для организма. Его структура сложная и многоступенчатая. Какие аминокислоты входят в его состав?

Белок очень важен для организма, так как является строительным материалом. Его основой являются аминокислоты. Эти вещества отвечают за разные функции и нужны для поддержания нормального состояния организма.

Основные свойства аминокислот

Аминокислоты обладают следующими свойствами:

Быстро и хорошо растворяются в жидкой среде.
По форме напоминают кристаллы.
При воздействии высоких температур могут расплавиться.
Имеют некоторые признаки кислот и оснований одновременно.
Получаются в процессе белкового гидролиза.

Для чего аминокислоты нужны организму?

Биологическая роль аминокислот заключается в следующем:

обеспечивают правильную работу иммунной системы;
синтезируют глюкозу и участвуют в углеводном обмене;
выступают в роли строительного материала для мышц и сухожилий;
помогают спортсменам при наборе мышечной массы;
поддерживают здоровье соединительных тканей;
помогают поврежденным тканям быстрее восстановиться;
участвуют в выработке энергии;
выводят из организма вредные вещества и токсины;
участвуют в образовании гормонов;
поддерживают печень в порядке;
помогают поддерживать нормальную работу головного мозга;
обеспечивают бодрость духа и хорошее настроение;
повышают работоспособность человека и его творческий потенциал;
помогают нервным клеткам защититься от вредного воздействия алкогольных напитков;
улучшают психическое здоровье человека;
участвуют в жировом обмене;
поддерживают работу органов желудочно-кишечного тракта;
регулируют работу щитовидной железы;
поддерживают в норме массу тела;
замедляют естественные процессы старения.

Сколько аминокислот входит в состав белков?

В состав белков входят следующие незаменимые аминокислоты:

Лейцин, нужный для набора мышечной массы и контроля массы тела.
Изолейцин, стимулирующий выделение энергии.
Лизин, отвечающий за укрепление иммунитета и повышение защитных сил организма.
Фенилаланин, обеспечивающий правильную работу центральной нервной системы.
Метионин, ответственный за эффективное и быстрое сжигание подкожного жира.
Треонин, оказывающий положительное влияние на центральную нервную систему.
Триптофан, формирующий полезные для жизнедеятельности гормоны.
Валин, ускоряющий процессы обмена веществ.

Также белок образуют несколько заменимых аминокислот. К ним относятся:

Аланин, необходимый для процессов углеводного обмена и выведения из организма токсических веществ.
Аспарагиновая кислота, обеспечивающая человеку энергичность и прилив бодрости.
Аспарагин, обеспечивающий работу центральной нервной системы и головного мозга.
Гистидин, вырабатывающий кровяные тельца красного цвета.
Серин, отвечающий за правильную и эффективную работу головного мозга и за протекание когнитивных процессов.
Цистеин, подающий в организм кератин.
Аргинин, оздоравливающий кожу, кости, мышечную ткань и сухожилия.
Глютаминовая кислота, без которой невозможна нормальная работа головного и спинного мозга.
Глютамин, предотвращающий атрофию мышечных волокон.
Глицин, ускоряющий процессы свертываемости крови.
Пролин, стимулирующий выработку коллагена.
Тирозин, поддерживающий в норме аппетит и артериальное давление.

Внимание! В состав белков входят разные аминокислоты, заменимые и незаменимые. Они обеспечивают правильное формирование протеинов и эффективную работу всего организма.

Отказ от ответсвенности

20 основных аминокислот с химическими формулами

Определение 1

Аминокислоты (АМК, аминокорбоновые кислоты, пептиды) – органические соединения на основе аминов, под которыми подразумеваются производные аммония 16%.

Аминокислоты играют важную роль — принимают участие в биосинтезе белка. Расщепление белка на аминокислоты происходит в желудочно-кишечном тракте человека.

Сколько существует аминокислот? Сегодня известно около двухсот пептидов, но всего 20 аминокислот принимают участие в строительстве биологического организма.

Поэтому если перед вами стоит вопрос, как запомнить аминокислоты, не стоит паниковать: нужно запомнить всего 20.

Есть заменимые и незаменимые аминокислоты. Также некоторые выделяют условно заменимые аминокислоты.

Заменимые аминокислоты

Определение 2

Заменимые аминокислоты — те аминокислоты, которые попадают в организм человека вместе с продуктами питания.

В самом человеке они тоже могут производиться — из прочих веществ.

Среди таких аминокислот выделяются:

аланин. Это мономер белков. Он принимает участие в процессе глюкогенеза, становясь глюкозой в человеческой печени. Отвечает за регулирование метаболических процессов;
аргинин. Синтезируется только в организме взрослых людей — в организме детей образоваться не может. Играет важную роль, к примеру, в системе синтеза гормона роста. Единственная аминокислота, переносящая азот. С ее помощью увеличивается мышечная масса и снижается жировая;
аспарагин. Является пептидом азотного обмена. Действуя с ферментами, отщепляет аммониак и преобразуется в аспарагиновую кислоту;
аспарагиновая кислота. Отвечает за образование иммуноглобулинов и деактивацию аммиака. Помогает восстановить баланс в работе сердечного цикла и нервной системы;
гистидин. Применяют в лечении кишечных заболеваний и в качестве профилактики СПИДа. Уменьшает негативное влияние на человеческий организм стрессовых факторов;
глицин. Нейромедиатор. Успокаивает;
глутамин. Составляющая гемоглобина. Отвечает за стимуляцию метаболизма в ЦНС;
глютаминовая кислота. Отвечает за регуляцию периферической нервной системы;
пролин. Есть в составе протеинов. Например, в коллагене и эластине;
серин. Аминокислота, которую можно найти в нейронах головного мозга. Облегчает выработку и высвобождение энергии. Возникает из глицина;
тирозин. Из этой аминокислоты состоят, в том числе, растительные и животные ткани. В некоторых случаях восстанавливаются из фенилаланина;
цистеин. Компонент кератина. Принадлежит к антиоксидантам. В отдельных случаях воспроизводится из серина.

Замечание 1

Описанные функции кислот не являются полными и могут быть продолжены.

Незаменимые аминокислоты

Определение 3

Незаменимые аминокислоты — те, синтез которых человеческим организмом не предусмотрен.

Содержатся в отдельных продуктах и поступают в организм с приемом пищи.

В список аминокислот, которые в организме не вырабатываются, входят:

валин. Повышает координацию функционирования мышц, обеспечивает устойчивость организма к изменениям температуры;
изолейцин. Его еще называют естественным анаболиком. Отвечает за насыщение мышц необходимой энергией;
лейцин. Отвечает за регуляцию всех процессов метаболизма. Важный участник процесса построения белковой структуры. Вместе с двумя описанными выше аминокислотами составляет комплекс BCAA (который отвечает за построение мышечной массы). Эта аминокислота, и комплекс в целом, важна для людей, занимающихся спортом. Она помогает увеличить мышечную массу, понизить уровень развития ПЖК (подкожно-жировая клетчатка), поддерживать гомеостаз при больших физнагрузках;
лизин. Его наличие в организме влияет на улучшение регенерации тканей, выработку гормонов, антител и ферментов. Также немаловажную роль эта аминокислота играет в укреплении сосудов. Находится в составе коллагена;
метионин. Принимает участи в синтезе холина. Сокращает количество жира в печени;
треонин. Отвечает за укрепление сухожилий и эмали зубов;
триптофан. Помогает в регуляции эмоционального состояния, лечении психических расстройств личности;
фениалалнин. Принимает участие в регуляции деятельности кожных покровов путем снижения их пигментации. Восстанавливает водно-солевой баланс верхних слоев кожи.