Свойства и функции белков – биология

Белки. Структурная организация белковых молекул. Функции белковых молекул

Белки – это биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Аминокислоты представляют собой низкомолекулярные органические соединения, содержащие карбоксильную (-COOH) и аминную (-NH2) группы, которые связаны с одним и тем же атомом углерода. К атому углерода присоединяется боковая цепь – какой-либо радикал, придающий каждой аминокислоте определенные свойства.

У большей части аминокислот имеется одна карбоксильная группа и одна аминогруппа; эти аминокислоты называются нейтральными. Существуют, однако, и основные аминокислоты – с более чем одной аминогруппой, а также кислые аминокислоты – с более чем одной карбоксильной группой.

Известно около 200 аминокислот, встречающихся в живых организмах, однако только 20 из них входят в состав белков. Это так называемые основные или протеиногенные аминокислоты.

В зависимости от радикала основные аминокислоты делят на 3 группы:

Неполярные (аланин, метионин, валин, пролин, лейцин, изолейцин, триптофан, фенилаланин);
Полярные незаряженные (аспарагин, глутамин, серин, глицин, тирозин, треонин, цистеин);
Заряженные (аргинин, гистидин, лизин – положительно; аспарагиновая и глутаминовая кислота – отрицательно).

Боковые цепи аминокислот (радикал) могут быть гидрофобными и гидрофильными и придают белкам соответствующие свойства.

У растений все необходимые аминокислоты синтезируются из первичных продуктов фотосинтеза.

Человек и животные не способны синтезировать ряд протеиногенных аминокислот и должны получать их в готовом виде вместе с пищей. Такие аминокислоты называются незаменимыми.

К ним относятся лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, метионин; аргинин и гистидин – незаменимые для детей.

В растворе аминокислоты могут выступать в роли как кислот, так и оснований, т. е. они являются амфотерными соединениями. Карбоксильная группа (-COOH) способна отдавать протон, функционируя как кислота, а аминная (-NH2) принимать протон, проявляя таким образом свойства основания.

Аминогруппа одной аминокислоты способна вступать в реакцию с карбоксильной группой другой аминокислоты. Образующаяся при этом молекула представляет собой дипептид, а связь между атомами углерода и азота называется пептидной связью.

На одном конце молекулы дипептида находится свободная аминогруппа, а на другом – свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себя другие аминокислоты, образуя олигопептиды. Если таким образом соединяется много аминокислот (более 10), то образуется полипептид.

Пептиды играют важную роль в организме. Многие алигопептиды являются гормонами. Таковы окситоцин, вазопрессин, тиролиберин, тиреотропин и др.

К олигопептидам относится также брадикидин (пептид боли) и некоторые опиаты («естественные наркотики» человека), выполняющие функцию обезболивания.

Принятие наркотиков разрушает опиатную систему организма, поэтому наркоман без дозы наркотиков испытывает 1 сильную боль – «ломку», которая в норме снимается опиатами.

К олигопептидам относятся некоторые антибиотики (например, грамицидин S).

Многие гормоны (инсулин, адренокортикотропный гормон и др.), антибиотики (например, грамицидин А), токсины (например, дифтерийный токсин) являются полипептидами.

Белки представляют собой полипептиды с молекулярной массой свыше 10 000, в молекулу которых входит от 50 до нескольких тысяч аминокислот.

Каждому белку свойственна в определенной среде своя особая пространственная структура. При характеристике пространственной (трехмерной) структуры выделяют четыре уровня организации молекул белков.

Первичная структура – последовательность аминокислот в полипептид ной цепи. Первичная структура специфична для каждого белка и определяется генетической информацией, т.е. зависит от последовательности нуклеотидов в участке молекулы ДНК, кодирующем данный белок. От первичной структуры зависят все свойства и функции белков.

Замена одной единственной аминокислоты в составе молекул белка или изменение их расположения обычно влечет за собой изменение функции белка.

Так как в состав белков входит 20 видов аминокислот, число вариантов их комбинаций в пол и пептидной цепи поистине безгранично, что обеспечивает огромное количество видов белков в живых клетках.

В живых клетках молекулы белков или отдельные их участки представляют собой не вытянутую цепь, а скручены в спираль, напоминающую растянутую пружину (это так называемая α-спираль) или сложены в складчатый слой (β-слой).

Вторичная структура возникает в результате образования водородных связей между -СО- и -NН2-группами двух пептидных связей внутри одной полипептидной цепи (спиральная конфигурация) или между двумя полипептидными цепями (складчатые слои).

Полностью α-спиральную конфигурацию имеет белок кератин. Это структурный белок волос, шерсти, ногтей, когтей, клюва, перьев и рогов. Спиральная вторичная структура характерна, помимо кератина, для таких фибриллярных (нитевидных) белков, как миозин, фибриноген, коллаген.

У большинства белков спиральные и неспиральные участки полипептидной цепи складываются в трехмерное образование шаровидной формы – глобулу (характерна для глобулярных белков). Глобула определенной конфигурации является третичной структурой белка.

Третичная структура стабилизируется ионными, водородными связями, ковалентными дисульфидными связями (которые образуются между атомами серы, входящими в состав цистеина), а также гидрофобными взаимодействиями.

Наиболее важными в возникновении третичной структуры являются гидрофобные взаимодействия; белок при этом свертывается таким образом, что его гидрофобные боковые цепи скрыты внутри молекулы, т. е. защищены от соприкосновения с водой, а гидрофильные боковые цепи, наоборот, выставлены наружу.

Многие белки с особо сложным строением состоят из нескольких полипептидных цепей, удерживаемых в молекуле вместе за счет гидрофобных взаимодействий, а также при помощи водородных и ионных связей – возникает четвертичная структура.

Такая структура имеется, например, у глобулярного белка гемоглобина. Его молекула состоит из четырех отдельных полипептидных субъединиц (протомеров), находящихся в третичной структуре, и небелковой части – гема.

Только в такой структуру гемоглобин способен выполнять свою транспортную функцию.

Под влиянием различных химических и физических факторов (обработка спиртом, ацетоном, кислотами, щелочами, высокой температурой, облучением, высоким давлением и т. д.

) происходит изменение третичной и четвертичной структуры белка вследствие разрыва водородных и ионных связей. Процесс нарушения нативной (естественной) структуры белка называется денатурацией.

При этом наблюдается уменьшение растворимости белка, изменение формы и размеров молекул, потеря ферментативной активности и т. д. Процесс денатурации иногда обратим, т. е.

возвращение нормальных условий среды может сопровождаться самопроизвольным восстановлением естественной структуры белка. Такой процесс называется ренатурацией. Отсюда следует, что все особенности строения и функционирования макромолекулы белка определяются его первичной структурой.

По химическому составу выделяют белки простые и сложные. К простым относятся белки, состоящие только из аминокислот, а к сложным – содержащие белковую часть и небелковую (простатическую) – ионы металлов, углеводы, липиды и др.

Простыми белками являются сывороточный альбумин крови, иммуноглобулин (антитела), фибрин, некоторые ферменты (трипсин) и др. Сложными белками являются все протеолипиды и гликопротеиды, гемоглобин, большинство ферментов и т.д.

Функции белков

Структурная. Белки входят в состав клеточных мембран и органелл клетки. Стенки кровеносных сосудов, хрящи, сухожилия, волосы, ногти, когти у высших животных состоят преимущественно из белков.

Каталитическая (ферментативная). Белки-ферменты катализируют протекание всех химических реакций в организме. Они обеспечивают расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте, фиксацию углерода при фотосинтезе, реакции матричного синтеза и т. п.

Транспортная. Белки способны присоединять и переносить различные вещества. Альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины – ионы металлов и гормоны. Гемоглобин переносит кислород и углекислый газ.

Молекулы белков, входящие в состав плазматической мембраны, принимают участие в транспорте веществ в клетку и из нее.

Защитная. Ее выполняют иммуноглобулины (антитела) крови, обеспечивающие иммунную защиту организма. Фибриноген и тромбин участвуют в свертывании крови и предотвращают кровотечение.

Сократительная. Обеспечивается движением относительно друг друга нитей белков актина и миозина в мышцах и внутри клеток. Скольжение микротрубочек, построенных из белка тубулина, объясняется движение ресничек и жгутиков.

Регуляторная. Многие гормоны являются олигопептидами или белками, например: инсулин, глюкагон, аденокортикотропный гормон и др.

Рецепторная. Некоторые белки, встроенные в клеточную мембрану, способны изменить свою структуру на действие внешней среды.

Так происходят прием сигналов из внешней среды и передача информации в клетку.

Примером может служить фитохром – светочувствительный белок, регулирующий фотопериодическую реакцию растений, и опсин – составная часть родопсина, пигмента, находящегося в клетках сетчатки глаза.

Читайте также: Биосистема, Биология

Читать далее

Источник: http://ed-lib.ru/biology/11-belki-strukturnaja-organizacija-belkovyh-molekul-funkcii-belkovyh-molekul.html

Основные биологические функции белков

Белки входят в состав каждой клетки и составляют около 50% ее сухой массы. Они играют ключевую роль в обмене веществ, реализуют важнейшие биологические функции, лежащие в основе жизнедеятельности всех организмов.

Среди большого разнообразия функций, выполняемых белками, первостепенное значение имеют структурная, или пластическая, и каталитическая. Это универсальные функции, поскольку они присущи всем живым организмам.

Структурные белки формируют каркас внутриклеточных органелл и внеклеточных структур, а также участвуют в стабилизации клеточных мембран.

Такие структурные белки, как коллаген и эластин составляют основу соединительной и костной тканей высших животных и человека.

Структурными белками, в частности, являются кератины кожи, волос, ногтей, шерсти, когтей, рогов, копыт, перьев, клювов, а также фиброин шелка, паутины.

Каталитически активными белками являются ферменты. Они ускоряют химические реакции, обеспечивая тем самым необходимые скорости протекания обменных процессов в клетке.

Многие белки, присущие отдельным живым организмам, выполняют специфические функции, среди которых наиболее важными являются транспортная, регуляторная, защитная, рецепторная, сократительная, запасная и некоторые др.

Транспортные белки переносят различные молекулы и ионы внутри организма. Например: гемоглобин — кислород от легких к тканям; миоглобин — кислород внутри клеток; сывороточный альбумин с током крови — жирные кислоты, а также ионы некоторых металлов. Ту же функцию выполняют специфические белки, транспортирующие различные вещества через клеточные мембраны.

Регуляторные белки участвуют в регуляции обмена веществ как внутри клеток, так и в целом организме. Например, такие сложные процессы, как биосинтез белков и нуклеиновых кислот, протекают под строгим «контролем» множества регуляторных белков. Специфические белковые ингибиторы регулируют активность многих ферментов.

Защитные белки формируют защитную систему живых организмов. Например, иммуноглобулины (антитела) и интерфероны предохраняют организм от проникновения в его внутреннюю среду вирусов, бактерий, чужеродных соединений, клеток и тканей. Белки свертывающей системы крови — фибриноген, тромбин — препятствуют потере крови при повреждениях кровеносных сосудов.

Рецепторные белки воспринимают сигналы, поступающие из внешней среды, и воздействуют на внутриклеточные процессы. Например, белки-рецепторы, сосредоточенные на поверхности клеточных мембран, избирательно взаимодействуют с регуляторными молекулами (например, гормонами).

Рецепторными белками являются родопсин, участвующий в зрительном акте, вкусовой сладкочувствительный и обонятельный белки.

Сократительные белки способны преобразовывать свободную химическую энергию в механическую работу. Например, белки мышц миозин и актин обеспечивают мышечное сокращение.

Запасные белки представляют собой резервный материал, предназначенный для питания развивающихся клеток. Запасными белками являются яичный альбумин, глиадин пшеницы,

Казеин кукурузы, казеин молока и многие другие. Запасные белки — существенный источник пищевого белка для человека.

Некоторые организмы вырабатывают токсические белки. Таковы яды змей, дифтерийный токсин, рицин семян клещевины, лектины семян бобовых и др.

Источник: http://www.activestudy.info/osnovnye-biologicheskie-funkcii-belkov/

Функции белков

Работа и функции белков лежат в основе структуры любого организма и всех протекающих в нем жизненных реакций. Любые нарушения этих белков приводят к изменению самочувствия и нашего здоровья. Необходимость изучения строения, свойств и видов белков кроется в многообразии их функций.

Определение Ф.Энгельса “Жизнь есть способ существования белковых тел” до сих пор, по прошествии полутора веков, не потеряло своей правильности и актуальности.

Структурная функция

Вещество соединительной ткани и межклеточный матрикс формируют белки коллаген, эластин, кератин, протеогликаны.

Непосредственно участвуют в построении мембран и цитоскелета (интегральные, полуинтегральные и поверхностные белки) – спектрин (поверхностный, основной белок цитоскелета эритроцитов), гликофорин (интегральный, фиксирует спектрин на поверхности).

К данной функции можно отнести участие в создании органелл – рибосомы.

Ферментативная функция

Все ферменты являются белками.
Но вместе с тем, имеются экспериментальные данные о существовании рибозимов, т.е. рибонуклеиновой кислоты, обладающей каталитической активностью.

Гормональная функция

Регуляцию и согласование обмена веществ в разных клетках организма осуществляют гормоны. Такие гормоны как инсулин и глюкагон являются белками, все гормоны гипофиза являются пептидами или небольшими белками.

Рецепторная функция

Эта функция заключается в избирательном связывании гормонов, биологически активных веществ и медиаторов на поверхности мембран или внутри клеток.

Транспортная функция

Только белки осуществляют перенос веществ в крови, например, липопротеины (перенос жира), гемоглобин (транспорт кислорода), гаптоглобин (транспорт гема), трансферрин (транспорт железа). Белки транспортируют в крови катионы кальция, магния, железа, меди и другие ионы.

Транспорт веществ через мембраны осуществляют белки – Na+,К+-АТФаза (антинаправленный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са2+-АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки), глюкозные транспортеры.

Резервная функция

В качестве примера депонированного белка можно привести производство и накопление в яйце яичного альбумина.
У животных и человека таких специализированных депо нет, но при длительном голодании используются белки мышц, лимфоидных органов, эпителиальных тканей и печени.

Сократительная функция

Существует ряд внутриклеточных белков, предназначенных для изменения формы клетки и движения самой клетки или ее органелл (тубулин, актин, миозин).

Защитная функция

Защитную функцию, предупреждая инфекционный процесс и сохраняя устойчивость организма, выполняют иммуноглобулины крови, факторы системы комплемента (пропердин), при повреждении тканей работают белки свертывающей системы крови – например, фибриноген, протромбин, антигемофильный глобулин. Механическую защиту в виде слизистых и кожи осуществляют коллаген и протеогликаны.

К данной функции также можно отнести поддержание постоянства коллоидно-осмотического давления крови, интерстиция и внутриклеточных пространств, а также иные функции белков крови.

Белковая буферная система участвует в регуляции кислотно-щелочного состояния.

Существуют белки, которые являются предметом особого изучения:

Монеллин – выделен из африканского растения, обладает очень сладким вкусом, не токсичен и не способствует ожирению.

Резилин – обладает почти идеальной эластичностью, составляет „шарниры” в местах прикрепления крыльев насекомых.

Белки со свойствами антифриза обнаружены у антарктических рыб, они предохраняют кровь от замерзания

Вы можете спросить или оставить свое мнение.

ВКонтакте

Download SocComments v1.3

Источник: http://biokhimija.ru/belki/belki

Биологические функции белков

Лекция 3

ХИМИЯ БЕЛКОВ

Структурная организация белков

Классификация белков и их функции в биологических системах

Биологические функции белков

Физико-химические свойства белков

Структурная организация белков

Белки – высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, состоящие из остатков аминокислот (свыше 100), соединенных между собой пептидной связью.

Для воспроизводства всех свойств и функций белковой молекулы необходимо знать ее структуру. Выделяют 4 уровня структурной организации белков:

Первичная структура белков – специфический набор и последовательность аминокислот в белковой цепочке без учета пространственного расположения цепи.

Показано, что из 2-х аминокислот можно получить 2 разных пептида, а из 20-ти аминокислот – 2·1018.

Первичная структура белков генетически определена. Нарушение даже одной аминокислоты вызывает глубокие расстройства.

Искусственный синтез белков затруднен в виду нерасшифровки и невоспроизводимости первичной структуры. В настоящее время разработана стратегия только для искусственного синтеза простых белков и пептидов. Она основана на использовании методов защиты функциональных групп на соответствующих этапах синтеза, который включает следующие стадии:

– защита аминогруппы N-концевой аминокислоты;

– защита карбоксильной группы С-концевой аминокислоты;

– конденсация модифицированных аминокислот;

– снятие защитных групп путем гидролиза полученного продукта.

Такой синтез длителен, трудоемок и дает низкий выход конечного продукта. Этих недостатков лишен используемый в настоящее время твердофазный синтез пептидов с помощью приборов – автоматических синтезаторов.

Вторичная структура – это способ скручивания цепи в пространстве Различают конформацию: α-спираль и складчатая β-структура (называется складчатый лист или слой).

Вторичная структура белков – это упорядоченное пространственное расположение первичной структуры за счет водородных связей между группами –NH- и –СО-. Для вторичной структуры характерны три типа пептидных цепей:

1) α-спираль (правозакрученная, по часовой стрелке):

2) β-структура (складчатая)

3) беспорядочный клубок

Например, в инсулине 52% α-спиральных участков и 6% β-структуры.

Третичная структура белков – это трехмерная конфигурация закрученной α-спирали или β-структуры в пространстве, приводящая к сгибанию полипептидных цепей и спиралей в агрегаты разнообразной формы. Образуется за счет дисульфидных мостиков -S-S- между цистеиновыми остатками, а также водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий между разными функциональными группами остатками аминокислот.

Четвертичная структура – агрегаты нескольких белковых макромолекул с небелковыми фрагментами, объединенные в одну субъединицу. Эта структура характерна для сложных белков.

Четвертичная структура белков – это способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей – протомеров, обладающих одинаковой (или разной) первичной, вторичной и третичной структурой.

Белки, состоящие более чем из одной полипептидной цепи, называются олигомерными. Протомеры соединены между собой нековалентными связями.

Они легко распадаются даже при незначительных воздействиях (подкисление, подщелачивание, охлаждение и т.д.).

Классификация белков и их функции

В биологических системах

До сих пор единой классификации белков нет. Это связано с тем, что строение большинства молекул белков неизвестно, поэтому на современном этапе белки классифицируют следующим образом.

1) по химическому составу

– простые

– сложные

Простые белки (протеины) при гидролизе дают только аминокислоты.

Сложные белки (протеиды) – кроме аминокислот содержат простетические (небелковые) группы (от греч. p r o s t h e t o – присоединяю).

В зависимости от типа простетической группы выделяют следующие сложные белки:

1) хромопротеины (от греч. с r o m a – краска) – содержат окрашенный небелковый компонент (хлорофилл, гемоглобин);

2) липопротеины – содержат нейтральные жиры, свободные жирные кислоты, холестерин, фосфолипиды;

3) нуклеопротеины – содержат нуклеиновые кислоты;

4) фосфопротеины – содержат фосфорную кислоту (казеиноген молока);

5) гликопротеины – содержат различные углеводы (интерфероны);

6) металлопротеины – содержат ионы одного или нескольких металлов (витамин В12 – Со2+);

2)в зависимости от конформации

Фибриллярные белки (от лат. fibrilla – волокно) имеют вытянутые, нитевидные молекулы – отношение длинной и короткой осей до 200 и более. Они не растворимы в воде, не перевариваются в пищеварительном тракте большинства животных и человека. Выполняют в основном структурные функции (коллаген и эластин – белки соединительной ткани, кератин волос).

Глобулярные белки (от лат. globules – шарик) имеют отношение длинной и короткой осей не более 50. Они выполняют динамические функции (альбумины, глобулины, ферменты, некоторые гормоны).

3) по растворимости

– альбумины – легко растворимы в воде;

– глобулины – растворимы в растворах солей;

– проламины – растворимы в 60-80º этиловом спирте. Содержат много пролина, глутаминовой кислоты, но в них отсутствует лизин. Имеют низкую пищевую ценность. Представители: в зернах пшеницы и ржи (глиадин), ячменя (гордеин), кукурузы (зеин).

– глютелины – растворимы в слабых (0,2%-ных) растворах щелочей разбавленных кислотах; они не растворимы в спиртах, водных растворах солей и воде. Это белки злаков. Имеют достаточно высокую биологическую ценность, так как содержат лизин. Представитель – основной белок зерно риса – оризенин.

– протеиноиды или белковоподобные вещества – растворимы в крепких минеральных кислотах. Это белки опорных тканей. Могут быть растительными (шелуха злаковых) и животными.

Животные протеиноиды входят в состав костей, хрящей, сухожилий, волос, рогов, копыт, ногтей и т.д.

К ним относят коллаген – белок соединительной ткани; эластин – белок сухожилий и связок; кератины – белки волос, рогов, ногтей, эпидермиса, шерсти; фиброин – вырабатывается в прядильных железах насекомых.

4) в зависимости от биологических функций

· транспортные белки

· каталитически активные белки

· структурные белки

· защитные белки

· сократительные белки

· белки-гормоны

· белки-регуляторы активности генома

· токсические белки

· мембранные белки

· рецепторные белки

· белки-ингибиторы ферментов

· белки вирусных оболочек и др.

Белки-регуляторы активности генома – протамины и гистоны. Имеют щелочной характер из-за наличия большого количества аргинина и лизина (до 80%). Молекулярная масса протаминов – 12000. В них отсутствуют триптофан и серосодержащие аминокислоты; в большинстве – тирозин и фенилаланин.

В клетке они находятся в тесной связи с ДНК – они придают ей стабильную, компактную форму, обеспечивают транспорт. Протамины и гистоны стимулируют активность вируса полиомиелита. Высокие концентрации протаминов подавляют рост некоторых опухолей мышей.

В зависимости от источника получения протамины носят разные названия: сальмин – из молок семги, скумбрин – из скумбрии, клупеин – из сельди.

Щелочный характер гистонов менее выражен – содержание диаминокислот – 20-30%. Триптофан отсутствует или содержится в незначительном количестве. Много гистонов, кроме сперматозоидов и икры, содержится в зобной железе и белках эритроцитов.

По соотношению лизина и аргинина выделяют пять фракций гистонов:

Н1 – очень богатая лизином;

Н2А – умеренно богатая лизином;

Н2В – умеренно богатая аргинином;

Н4 – богатая глицином и аргинином.

Характеристика отдельных фракций гистонов

Фракция	Соотношение лизин/аргинин (номенклатура)	Молекулярная масса (× 103)	Молярная доля, %	Соотношение лизин/аргинин
лизин	аргинин
Н1	очень богатая лизином	20 – 22	27 – 29	1,5
Н2А	умеренно богатая лизином	14 – 18	7 – 8
Н2В	умеренно богатая аргинином	1,1
Н3	очень богатая аргинином	15,3	0,7
Н4	богатая глицином и аргинином	11,3	0,7

Показано, что четыре последние фракции гистонов способны образовывать гидрофобные ядра (korn), а Н1 – цепочку, которая соединяет эти ядра.

На ядра намотана ДНК, фосфаты которой взаимодействуют с заряженной группой гистонов, образуя нуклеосомы. Так, осуществляется регуляция активности генома.

Остальная ДНК, так называемый линкер или межнуклеосомная ДНК, соединяет соседние нуклеосомы и обеспечивает гибкость хроматиновой нити.

Функции гистонов:

· комплексирование молекул ДНК друг с другом;

· усиление закручивания и стабилизации ДНК;

· стабилизация РНК;

· нейтрализация отрицательных зарядов фосфатных групп ДНК;

· угнетение или стимуляция синтеза ДНК;

· торможение синтеза РНК;

· освобождение РНК с ДНК.

Транспортные белки

Альбумины(лат. albumen – белок):

· альбумин сыворотки крови;

· альбумин молока –лактальбумин;

· альбумин мышц – миоальбумин;

· лейкозин пшеницы, ржи и ячменя;

· легуменин гречихи и сои;

· рицин касторовых бобов.

Молекулярная масса альбуминов

· человека и крысы – 65000,

· коровы – 67000,

· лошади – 70000.

Функции альбуминов:

· поддержание онкотического давления и рН крови;

· транспорт жирных кислот, стероидов, металлов, витаминов, лекарств, гормонов. Так, сывороточный альбумин переносит до 50% кальция;

· реактивные группы лизина, тиоловые и имидазольные группы связывают токсины, которые образовались в организме и поступили извне;

· условный резерв белка в организме.

Глобулины:

· церулоплазмин (М.м. – 160 000) – переносит ионы меди из печени в клеточные органеллы;

· трансферин (М.м. – 90 000) – переносит ионы трехвалентного железа;

· гемоглобин (М.м. – 66 800) – транспортирует кислород, СО2 и Н+;

· β-липопротеин (М.м. – 3 200 000) – переносит липиды, жирорастворимые витамины и гормоны.

Защитные белки

Глобулины – вырабатываются в ответ на введение чужеродного белка (антигена) и называются антителами. Белки, образующиеся в организме в ответ на антигенное воздействие, называются иммуноглобулинами – Ig. Выделено 5 видов Ig: IgG; IgM; IgA; IgD и IgE. Они состоят из двух типов цепей – легких и тяжелых.

Состав легких (208-220 аминокислот) цепей у всех иммуноглобулинов один и тот же; они различаются составом тяжелых цепей (примерно 440 аминокислот). Со стороны Ν-конца в легких и тяжелых цепях расположены зоны с различной последовательностью аминокислот.

Эта часть ответственна за взаимодействие иммуноглобулинов с антигенами.

Так, при остром воспалении (пневмония, туберкулез, острый инфаркт миокарда) в крови уменьшается содержание альбуминов и наблюдается увеличение α1, α2 и γ-глобулинов. Заболевания печени (гепатит, механическая желтуха, токсические поражения), лейкоз сопровождаются уменьшением в крови концентрации альбуминов и резким повышении уровня β-глобулинов.

Токсические белки – их первичная структура расшифрована у ядов лесной, африканской, египетской, королевской кобр, черной древесной змеи, морской змеи и др.

Токсины змей и скорпиона имеют 60 остатков аминокислот, токсины из пшеничной муки – 45. Всего выделено 36 токсинов. Например, энтеротоксин В из стафилококка, дифтерийный, холерный, столбнячный токсины, токсин ботулизма.

Так, токсины ядов змей являются нейротоксинами. Они блокируют передачу нервных импульсов.

Сократительные белки – обеспечивают движение протоплазмы, хромосом в процессе деления клеток, сокращение мышечных волокон и образование суперспирали ДНК. Многие обладают ферментативной (АТФазной) активностью. Наиболее изучены такие сократительные белки мышц – миозин и актин.

Миозин – это волокнистый белок с молекулярной массой 500000 длинной 160 нм, состоит из шести полипептидных цепей – двух тяжелых и четырех легких. Головка миозина глобулярна, она катализирует расщепление АТФ на АДФ и неорганический фосфат. Многочисленные молекулы миозина уложены в виде пучка и образуют толстые нити скелетной мышцы.

Актин – глобулярный белок, его молекулярная масса – 46000-58000. Тонкие нити актина тесно взаимодействуют с толстыми нитями миозина. В присутствие ионов кальция и АТФ, под влиянием нервного импульса тонкие нити скользят вдоль толстых – это обеспечивает сокращение мышцы.

Рецепторные белки – сведения о них получены в последнее время, в связи с исследованием механизма действия гормонов и функционирования органов чувств. Они очень лабильны, высокомолекулярны (М.м. – 240000), имеют волокнистое строение и представлены в виде димеров, очень быстро насыщаются гормонами. На одну клетку-мишень может приходиться до 30000 белков-рецепторов.

Так, в сетчатке глаза опсин соединяется с ретиналем (витамин А) и образуется белок родопсин. При этом изменяется конформация родопсина, она преобразуется в нервные импульсы и осуществляется акт зрения.

Белки вирусных оболочек – имеют очень большую молекулярную массу, защищают нуклеиновые кислоты вирусов от повреждений, участвуют в созревании вирусных частиц, обладают ферментативной активностью, способны к самосборке в морфологические структуры, специфичные для данного вируса.

Белки-ингибиторы ферментов – образуют с ферментами стойкие комплексы, в которых фермент теряет свою активность. В настоящее время выделены ингибиторы трипсина, химотрипсина, карбоксипептидазы и др.

Каталитически активные белки – химические процессы, которые протекают в клетках и тканях катализируются биологическими катализаторами – ферментами, которые являются белками. В настоящее время выделено и идентифицировано около 3500 ферментов.

Структурные белки – белки межклеточного матрикса – коллаген и ретикулин; основной компонент связок – эластин; кожи – коллаген; волос – кератин.

Белки-гормоны – гормоны гипофиза, поджелудочной железы и др. представлены белками или пептидами. Некоторые гормоны являются производными аминокислот.

Мембранные белки – в комплексе с фосфолипидами участвуют в образовании биомембран клеток, гиброфобны. Так называемые интегральные белки – стабилизируют клеточные мембраны, но не обладают функциональной активностью.

Биологические функции белков

1) каталитическая – огромная скорость большинства реакций в организме обусловлена действием ферментов – катализаторов белковой природы, которые ускоряют химические реакции;

2) структурная – белки составляют значительную часть организма. Так, в коже содержание белка составляет 27%, скелете – 20%, печени и мышцах – 22%, мозге – 11%, жировой ткани – 6%.

3) энергетическая – при распаде белка образуется 16,8-17,6 кДж энергии, что особенно важно в условиях ночного голодания, экстремальных состояниях, патологиях;

4) транспортная – большинство веществ в крови переносится белками: кислород – гемоглобином, жиры, витамины А, D, Е, К – липопротеинами и т.д.

5) защитная – на действие болезнетворных микроорганизмов организм отвечает защитой – выработкой антител, которые связывают и разрушают микроорганизмы.

6) передача наследственности – основу наследственности составляют нуклеопротеины.

7) сократительная – в сокращении и расслаблении мышц участвуют белки актин, миозин, тропомиозин, тропонин и др.

8) гормональная – в регуляции обмена веществ важную роль играют гормоны, которые являются пептидами и белками.

Источник: https://stydopedia.ru/4xed6f.html

Основные свойства белков. Основные функции белков | Биология

биология-в.рф » Общая биология » Свойства белков. Функции белков

Свойства белков. Функции белков

Содержание:

1 Денатурация
2 Ренатурация
3 Деструкция
4 Функции белков

Структура и свойства белков могут изменяться под влиянием разных физико-химических факторов: действие концентрированных кислот и щелочей, тяжелых металлов, изменение температуры и т. п. Одни из белков легко изменяют структуру под незначительным действием разнообразных факторов, другие – стойкие к подобным влияниям. Основные свойства белка это – денатурация, ренатурация, деструкция.

Денатурация

Денатурация – это процесс нарушения естественной структуры белка с сохранением пептидных связей (первичной структуры). Может быть необратимым процессом. Но при условии прекращения действия отрицательных факторов на первых стадиях белок может восстанавливать свое нормальное состояние, то есть происходит обратная денатурация – ренатурация.

Ренатурация

Ренатурация – это способность белка восстанавливать нормальную структуру после устранения действия отрицательных факторов. Выполнение некоторых функций – двигательной, сигнальной, каталитической и т. п. – у живых организмов связано с частичной обратной денатурацией белков.

Деструкция

Деструкция – это процесс разрушения первичной структуры белка. Является всегда процессом необратимым.

Функции белков

Белки выполняют следующие основные функции:

Структурная (строительная). Входят в состав мембран, микротрубочек и микронитей, которые выполняют роль цитоскелета. В связях содержится белок эластин, в волосах, ногтях и перьях – белок кератин, в хрящах и сухожилиях – белок коллаген, в костях – белок осеин.
Защитная. Лимфоцитами вырабатываются специализированные белки – антитела, которые способны распознавать и обезвреживать бактерии, вирусы, инородные для организма белки. В процессах свертывания крови принимают участие белки фибрин, тромбопластин и тромбин. Они предупреждают значительные потери крови. В ответ на атаку болезнетворных микроорганизмов растения также синтезируют ряд защитных белков.
Сигнальная. Обеспечивает избирательное поглощение клеткой определенных веществ и способствует защите ее. При этом отдельные сложные белки клеточных мембран способны распознавать определенные химические соединения и реагировать на них. Они связываются с ними или изменяют свою структуру и передают сигналы об этих веществах на другие участки мембраны или вглубь клетки.

Двигательная (сократительная). Обеспечивают способность клетки двигаться, изменять форму. Например, сокращающиеся белки актин и миозин функционируют в скелетных мышцах и во многих других клетках. В состав микротрубочек ресничек и жгутиков эукариотических клеток входит белок тубулин.
Регуляторная. Являются гормонами белковой природы у животных, регулирующими рост, половое созревание, половые циклы, изменение покровов и т. п. Некоторые белки регулируют активность обмена веществ.
Транспортная. Белки транспортируют неорганические ионы, газы (кислород, углекислый газ), специфические органические вещества. Транспортные белки содержатся в мембранах клеток, в эритроцитах и т. п. В крови есть белки-транспортеры, которые узнают и связывают определенные гормоны и несут их к определенным клеткам. Например, гемоцианин (белок синего цвета) у беспозвоночных, гемоглобин у позвоночных переносят кислород.
Запасающая. Могут запасаться в эндосперме семени многих иидов растений (в злаковых от 15-25 %, бобовых – до 45 %), в яйцах птиц, пресмыкающих и т. п.
Питательная. Зародыш семени некоторых растений потребляет на первых этапах развития белки, которые отложены в запас.
Энергетическая. При расщеплении белков высвобождается энергия. Аминокислоты, которые образовались при расщеплении белков, или используются для биосинтеза белков, нужных организму, или раскладываются с высвобождением энергии. При полном расщеплении 1 г белков в среднем высвобождается 17,2 кДж энергии. Однако белки как источник энергии используются очень редко, преимущественно тогда, когда истощаются запасы углеводов и жиров.
Ферментативная (каталитическая). Эту функцию выполняют белки – ферменты, которые ускоряют биохимические реакции в организме.
Функция антифриза. В плазме крови некоторых живых организмов содержатся белки, которые предупреждают ее замерзание в условиях низких температур.